肽分子主要骨架結構是由[-氮原子-碳原子-碳原子-]反複串接而成。其中兩個碳原子的化學狀態又不相同，N原子右側的為帶側鏈基（Gly除外）的α-C原子，N原子左側的為酰基C原子。除了Pro殘基外，出現在肽及蛋白質分子中的其他十九種荔枝视频黄下载殘基上的N原子均帶有一個H原子，後者作為H的供體可以與肽鏈上酰基中的O原子（H的受體）形成氫鍵。除了含殘基數較少的寡肽外，一般的肽分子中往往存在密度很高的氫鍵締合結構，即肽的二級結構。這些結構因為H供體與受體的位置差別，又存在一些不同的形式。

① α-螺旋（α-Helix）

基於各殘基的α-C上側鏈基團的空間位阻及電荷情況的差異，可使α-螺旋有三種類型。

② β-片條或β折疊（β-Sheet）

當肽鏈上連續存在許多疏水性殘基（如Leu、He、Val、Met、Tyr、Trp、Phe、Ala）時，更容易在每個酰胺結構上發生鏈間平行方式的氫鍵締合。

從β-Sheet的結構上可以看出沿著肽鍵延伸的方向主鏈兩側存在大量的氫鍵。它們可使肽鏈之間緊緊地聚集（aggregation）在一起。值得指出的是，當β-Sheet結構在整個主鏈二級結構中占的比例越大時，這個肽的溶解性就越差。這種特征不但會造成縮合接肽反應存在困難，而且在體內還會引發特殊的生物學後果。最明顯的實例就是瘋牛病、帕金森病及AD（早老年性癡呆）等的病理部位均含有大量的不溶性蛋白沉積，其中含有致密的β-Sheet結構。

③ β-轉角（β-turn）

與α-Helix及β-Sheet結構中存在大量氫鍵不同的是，肽鍵中間有時存在相鄰的三個殘基由一個氫鍵形成的十元環結構，由此結構延伸出的N端主鏈及C端主鏈幾乎沿同一方向平行展開。這種含三個殘基的十元環就是β-turn結構。此外，尚有兩個殘基參與的相當於七元環的r-turn結構。但這種結構中的H鍵締合強度較弱。β-turn處在肽鍵的U形拐彎的地方，很容易與體內蛋白受體接近。實際上，可引發許多生物活性效應的配基與受體如與底物、激素與靶點、抗原與抗體的結合往往是由β-turn結構的參與而完成的。因此許多新藥研究也是基於β-turn的結構與功能而設計的。

④ 無序卷曲（random coil）

在肽鏈的序列結構中，如果沒有可形成氫鍵締合的一級結構就不會引發α-helix、β-sheet及β-turn等二級結構。這種肽分子的主鏈就會處於無規律、鬆散狀態，稱之為無序卷曲。這種結構與環境中的溶劑分子接觸最充分，因而溶解性很好。具有無序卷曲鏈的肽化合物不但很容易組裝合成，而且在機體內也易於轉運。已有的研究表明，肽鏈中如果較多地存在Pro、Gly、Asn、Ser、Asp、Thr等殘基，它們往往幹擾規則的氫鍵締合而出現無序卷曲狀態。因此在結構設計中合理地引入這類殘基，可能會改善中間體及終產物的溶解性。